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REVISÕES E ESTUDOS

Postado em 12 de Setembro às 13h42

Estudo de caso: suplementação oral do colágeno hidrolisado na cicatrização de feridas na complicação cirúrgica de mastoplastia redutora

Por Luisa Amábile Wolpe Simas

Colágeno é uma tripla hélice de cadeia de aminoácidos alfa que compõe as fibras de sustentação do corpo. é a proteína mais abundante do corpo humano, representando 25% do total de proteína, sendo o maior constituinte do tecido conectivo (pele, tendões, cartilagem e ossos).

O colágeno é sintetizado pelos fibroblastos (células da pele), condrócitos (células da cartilagem) e osteoblastos (células ósseas). O colágeno hidrolisado é o produto da indústria de gelatina que é obtido através do tratamento enzimático e é comercializado na indústria de suplementos com o objetivo de melhorar a pele, unhas e cabelos através da sua ingestão. Este estudo de caso tem por objetivo avaliar a suplementação oral do colágeno hidrolisado na cicatrização de tecidos com complicação cirúrgica de mastoplastia redutora.

INTRODUÇÃO
O colágeno hidrolisado é produto da indústria de gelatina, obtido por tratamento enzimático e atualmente comercializado para o público em geral como produto de venda livre. A sua inocuidade à saúde humana é testemunhada pelo status concedido pela FDA (Food and Drug Administration) Americana (MOSKOWITZ, 2000).
O termo colágeno é atualmente utilizado para denominar uma família, de pelo menos 27, isoformas de proteínas encontradas em tecidos conjuntivos ao longo do corpo, como ossos, tendões, cartilagem, veias, pele, dentes, bem como nos músculos (DAMORADAN ET AL., 2010; DEMAN, 1999).
O colágeno hidrolisado é produto da hidrólise limitada do colágeno de pele suína ou bovina, constituídos por peptídeos. Vários estudos mostram a sua maior biodisponibilidade, efeitos provavelmente estimuladores da regeneração das fibras de colágeno do rato e do homem, em comparação ao colágeno intacto ou a gelatina (OESSER et al, 1999). O colágeno tipo I (colágeno nativo ou tropocolágeno) é o mais abundante e pode ser encontrado na pele, tendões, ligamentos e ossos. (TORLEY ET AL., 2000).
O objetivo deste trabalho foi verificar a eficácia da suplementação de 8g/dia de colágeno hidrolisado em pó (PEPTGENDERMA9) via oral na cicatrização de tecidos em complicações de mastoplastia redutora através de um estudo de caso. A coleta de dados foi efetuada através de ensaio fotográfico das alterações na cicatrização de tecidos no início da suplementação, quinze e trinta dias após a suplementação do colágeno hidrolisado.

ESTUDO DE CASO
A.A.S.M, 31 anos, sexo feminino, cabeleireira, residente em Curitiba – PR, submeteu-se à cirurgia plástica de mastoplastia redutora e lipoaspiração de abdômen, apresentou dificuldades de cicatrização nas feridas cirúrgicas da mastoplastia redutora. No que se refere às feridas apresentavam exsudação serohemática escassa e sem odor com bordas bem definidas. As mamas estavam edemaciadas, mas de acordo com a paciente não havia dor, apenas ao toque. Iniciou-se então a suplementação do colágeno hidrolisado que tem a função de atuar como coadjuvante no processo cicatricial, pela sua ação no aumento da produção do colágeno pelo fibroblasto (FERREIRA, M.C., 2000).

RESULTADOS E DISCUSSÃO
O processo de reparação tecidual pode ser descrito em três fases distintas, mas temporalmente superpostas: exsudativa ou inflamatória, proliferativa ou fibroblástica e de maturação ou remo- delagem (RISPOLI, 2006).

A fase proliferativa ou fibroblástica é responsável pelo “fechamento” da lesão, que ocorre do quarto dia persistindo até o 14° dia. É caracterizada por três processos: angiogênese, proliferação fibroblástica e reepitelização (CAMARGO, 2007). 

No processo de reparação das feridas cirúrgicas, o colágeno é de fundamental importância na união das bordas, sendo o principal responsável pela resistência mecânica da cicatriz. A síntese de proteína fibrosa constitui a essência da cicatrização (SCHWARTZ et al, 1991).

Na fibroplasia (formação de fibras colágenas) e formação da matriz extracelular, a qual é extremamente importante na formação do tecido de granulação (coleção de elementos celulares, incluindo fibroblastos, células inflamatórias e componentes neovasculares e da matriz, como a fibronectina, as glicosaminoglicanas e colágenos tipo l e ll). A formação do tecido de granulação depende do fibroblasto que migra do tecido circundante. O fibroblasto produz, além de colágeno, a elastina, fibronectina, glicosaminoglicana e proteases. Estas são responsáveis pelo desbridamento e remodelamento fisiológico (MANDELBAUM et al, 2003). 

Os fibroblastos depositam pró-colágeno, o qual sofre entrelaçamento para produzir o colágeno. Inicialmente o colágeno é produzido em quantidade excessiva e se deposita de forma aleatória. A má orientação das fibras diminui a eficácia do colágeno em conferir resistência à ferida, sendo que à medida que ocorre a remodelação dessas fibras a resistência da região aumenta (RISPOLI, 2006). 

A fase de maturação ou remodelação é responsável pelo aspecto final da cicatriz. Nesta fase, por ação dos fibroblastos, ocorre a transformação colagênica do tecido de granulação em tecido cicatricial e a epitelização por queratinócitos. Os fibroblastos são as células mais comuns do tecido conjuntivo e os principais produtores de fibras colágenas e materiais intercelulares amorfos, são responsáveis pela síntese, deposição e remodelação da matriz extracelular (JUNQUEIRA e CARNEIRO, 1999).

A resolução completa de uma ferida, somente pode ser considerada depois de concluída a maturação e remodelagem da matriz extracelular e este processo ocorre lentamente, levando meses ou às vezes anos e, mesmo assim, uma cicatriz cutânea completamente madura possui apenas 70% da resistência da pele normal (RISPOLI, 2006).

Beuker et al (1996) observaram em 100 pacientes tratados com 10 g/dia de colágeno hidrolisado durante 1 a 6 meses um aumento significativo nos níveis sanguíneos de hidroxiprolina, que é o principal aminoácido constituinte do colágeno. Deste modo pode-se comparar com o estudo de caso realizado, pois ocorreu a cicatrização através da oferta de colágeno hidrolisado como matéria-prima para aumentar a oferta de hidroxiprolina contribuindo assim para a síntese do colágeno no processo cicatricial.

Outro estudo realizado em 2006 concluiu que a ingestão diária de 5g colágeno hidrolisado melhorou as propriedades da pele (MATSUMOTO et al., 2006). Em relação a este estudo a suplementação oral de 8g/dia de colágeno hidrolisado líquido também melhorou o aspecto da pele lesionada, levando à cicatrização total da ferida cirúrgica após 30 dias de uso contínuo do suplemento.

Este estudo de caso corrobora com o estudo de Shin’ichiro et al, 2002 e Matsuda et al., 2006 que afirmam que a ingestão de colágeno hidrolisado induz a formação de fibras colágenas da pele favorecendo a cicatrização ordenada dos tecidos melhorando a aparência da cicatriz cirúrgica.

CONCLUSÃO

A suplementação oral com colágeno hidrolisado em pó (PEPTGENDERMA9) é efetiva no tratamento da cicatrização de feridas em complicações de mastoplastia redutora.

Sugerem-se aprofundamento no estudo, assim como novas pesquisas sobre a suplementação de colágeno hidrolisado em pacientes com complicações em cirurgia plástica acompanhadas de dificuldade de cicatrização. 

 

REFERÊNCIAS BIBLIOGRÁFICAS

1. BEUKER F, ROSENFELD J. Die Wirkung regelmässiger Gelatine-Substitution auf die. Funktionalität Arthrotisch veränderter Kniegelenke. Fourth International Congress Physical Activity, Aging and Sports 1996.

2. CAMARGO, P. A. M. Estudo imunoistoquímico da angiogênese e da fibrogênese na prega vocal de suínos após exérese de fragmento de mucosa utilizando instrumental a frio e laser CO2. Tese de Doutorado – UFPR, 2007.

3. DAMORADAN, S.; PARKIN, K.; FENNEMA, O.R. Química de Alimentos de Fennema, Porto Alegre: Artmed, 2010, 900p.

4. DEMAN, J.M. Principles of food Chemistry. Aspen: Maryland, p.147-149, 1999. FERREIRA, M.C. Cirurgia Plástica Estética - Avaliação dos Resultados. Rev. Soe. Bras. CiroPlást. São Paulo v.15 11.1 p. 55-66 jan/abr. 2000.

5. JUNQUEIRA, L. C. CARNEIRO. G. Histologia básica. 5.ed. Rio de Janeiro. Guanabara, Koogan, 1999.

6. MANDELBAUM, S. H.; DI SANTIS, E. P.; MANDELBAUM, M. H. S. Cicatrização: conceitos atuais e recursos auxiliares - Parte I. An bras Dermatol, v. 78, n. 4, p. 393-410, jul./ago. 2003.

7. MATSUDA, N. et al. Effects of ingestion of collagen peptide on collagen fibrils and glycosaminoglycans in the dermis. Journal of Nutrition Science Vitaminology, v. 52, p. 211-215, 2006.

8. MATSUMOTO, H. et al. Clinical effects of fish type I collagen hydrolysate on skin properties. ITE Battery Letters on Natteries, New Tecnologies & Medicine, v. 7, n. 4, p. 386-390, 2006.

9. MOSKOWITZ, RW. Role of Collagen Hydrolysate in Bone and Joint Disease. Seminars in Artritis and Rheumatism. Cleveland, v. 30, n. 2, p. 87-99, oct. 2000.

10. OESSER S. et al. Cell & Tissue Research. v. 311, p. 393-99. 2003.

11. RISPOLI, D. Z. Corticóide Intracordal: efeito na cicatrização da prega vocal após exérese de fragmento de mucosa com laser de CO2 em suínos. Tese de Mestrado – UFPR, 2006.

12. SHIN’ICHIRO, N. et al. Effect of oral administration of gelatin and collagen peptides on the hydroxyproline content of rats skin. Journal of the Japanese Society for Food Science and Technology, v. 49, n. 3, p. 199-202, 2002. SCHWARTZ, S. I.; SHIRES, G. T.; SPENCER, F. C. Princípios de cirurgia. 5 ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan. 1991.

13. TORLEY, P.J.; D’ARCY, B.R.; TROUT, G.R. The effect of ionic strenght, polyphosphates type, pH, cooking temperature and preblending on the functional properties of normal and pale, soft, exudative (PSE) pork. Meat Science, v.55, p.451-462, 2000.
 

LUISA AMÁBILE WOLPE SIMAS

Nutricionista CRN 8 3958

Mestre de Medicina Interna e Ciências da Saúde - UFPR

Docente da área de Nutrição Estética

Coordenadora do CIA-BV

Pós-graduada em Nutrição Clínica - UFPR

Técnica em estética corporal e facial

Autora do livro Receitas funcionais: preparações práticas para sua saúde e beleza

Autora da livro Manual de atendimento em Nutrição Estética 

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